Een mens bestaat uit ongeveer 3.000.000.000.000 cellen. Je kunt ze zien met een microscoop. Hun vorm hangt af van hun functie. Cellen kunnen specifieke taken krijgen zoals het maken van enzymen, opslag van suikers en vetten, of het bouwen van het skelet. Voor de communicatie in je lichaam heb je zenuwcellen, voor de afweer witte bloedcellen.
De mens krijgt van elke ouder een set chromosomen. Je krijgt een set van 23 chromosomen van je vader via de zaadcel, en 23 chromosomen van je moeder via de eicel. Je hebt dus in totaal 46 chromosomen. Alle cellen van zijn afkomstig van de ene cel waaruit het is gegroeid, en alle cellen hebben dus dezelfde genetische informatie.
De nucleus is de celkern, het commandocentrum van de cel. In (bijna) elke cel zitten chromosomen. Chromosomen bestaan uit een lange sliert DNA, waarin de genetische code ligt opgeslagen. In die code zit alle informatie die de cel of het hele organisme nodig heeft om te functioneren, te groeien en te reproduceren.
CHROMOSOMEN
Het DNA ligt verdeeld in 23 afzonderlijke strengen, die chromosomen genoemd worden. Van elk chromosoom heeft een mens twee kopieën.
Het is mogelijk op de chromosomen veranderingen (mutaties) in het DNA op te sporen en die in verband te brengen met een bepaalde ziekte.
Elk chromosoom heeft een vernauwing dat het centromeer wordt genoemd. Dat verdeelt het chromosoom in twee delen, twee armen. De korte arm van een chromosoom wordt aangegeven als de ‘p-arm’. De lange arm heet de “q arm.” De plaats van het centromeer geeft het chromosoom zijn karakteristieke vorm, en kan gebruikt worden om de plaats van de verschillende genen te markeren.
De plaats van het LMNA-gen op chromosoom 1 wordt aangegeven met: 1q21.2-q21.3.
GENEN
Op de 23 menselijke chromosomen liggen zo’n 100.000 kleine genen. Genen zijn opgebouwd uit DNA waarin specifieke erfelijke eigenschappen in verschillende codes liggen opgeslagen.
Ze bevinden zich in iedere minuscule kern van onze triljarden lichaamscellen, in het nucleoplasma.
In de genen liggen de verschillende codes in de exacte volgorde van 6 miljard ‘letters’ van de DNA-spiraal in elke cel.
Genen geven elk afzonderlijk instructies die de cel aansturen, zijn functie bepalen en daarmee onze eigenschappen en onze gezondheid. Dat gebeurt op ingenieuze wijze. Een gen, dat in een bepaalde cel nodig is, wordt overgeschreven (vertaald) in een RNA-kopie. Deze kopie wordt als boodschap in het omliggende cytoplasma weer vertaald in een eiwit met een bepaalde functie. Genen leveren de codes voor de verschillende eiwitten. De informatie op het DNA (de lettervolgorde) is bepalend voor de opbouw en de functie van het gecodeerde eiwit. De volgorde van de 6 miljard ‘letters’ moet dus foutloos worden gekopieerd bij elke celdeling. Helaas kan DNA ook beschadigd raken.
Ieder mens heeft twee kopieën van elk gen, men erft er één van elke ouder.
Wij dragen bijna allemaal dezelfde genen, maar een heel klein aantal genen (minder dan 1% van het totaal) is bij de individuele mens iets anders samengesteld. Die kleine variatie bepaalt onze persoonlijke kenmerken. De genen die deze variaties dragen worden alleles genoemd.
dominant / recessief
In de cel bevinden zich twee kopieën van elk chromosoom, een van de vader en een van de moeder. Ieder gen is twee keer aanwezig. Voor elke eigenschap zijn dan ook twee genen verantwoordelijk. Het is het dominante gen dat altijd tot uitdrukking komt in een bepaalde eigenschap. Een recessief gen wordt altijd overheerst door een dominant gen. Mensen die een recessief gen hebben dat een ziekte veroorzaakt en een ander gezond gen, krijgen die ziekte niet omdat het normale dominante gen ervoor zorgt dat de ziekte niet tot uitdrukking komt. Het recessieve gen kan alleen een ziekte veroorzaken als het andere gen ook recessief is. Het gen dat Progeria veroorzaakt, is een dominant gen; het andere aanwezige, normale gen kan de werking van het dominante gen niet opheffen. Zo ontstaat de ziekte progeria.
Een dominante eigenschap komt in 75% van de gevallen naar voren; een recessieve eigenschap in 25% van de gevallen.
DNA
is een afkorting van DeoxyriboNucleic Acid (desoxyribonucleïnezuur), een voor het leven zeer belangrijke chemische verbinding. In DNA (een dubbelspiraal die netjes opgevouwen in onze chromosomen ligt) staat namelijk de complete erfelijke informatie van het organisme. Door middel van DNA erft een kind de eigenschappen van zijn beide ouders. DNA bevindt zich in de celkern waarvan bijna iedere lichaamscel er één heeft. Alle cellen van één mens bevatten hetzelfde DNA. Een DNA molecule bestaat uit twee lange ketens die precies als puzzelstukjes in elkaar passen. Het DNA bestaat, naast de ruggengraat van ribose (een suiker) die de stukjes bij elkaar houdt, slechts uit vier verschillende stukjes (nucleotiden): Adenine (A), Thymine (T), Cytosine (C) en Guanine (G), vier verschillende zogenaamde basen die meestal worden aangeduid met hun eerste letter. De A in een streng past tegenover de T in de tegenoverliggende streng en de G past tegenover de C. Hoewel er dus maar vier verschillende 'codeletters' zijn is het aantal mogelijke lettercombinaties van een stukje DNA van slechts honderd van deze zogenaamde baseparen al astronomisch groot.
De twee strengen van de DNA-molecule vormen een dubbele helix, de vorm van een spiraal of wenteltrap. Deze twee strengen worden bij elkaar gehouden door waterstofbruggen. Bij de celdelingen, meiose of mitose, worden de strengen uit elkaar gehaald en kan het DNA verdubbeld worden doordat zich op elk van de twee gesplitste strengen een complementaire streng vormt. Zo ontstaan er twee nieuwe DNA-moleculen. Het DNA in een menselijke celkern is ongeveer twee meter lang. Het ligt dan ook op vele manieren opgevouwen en opgerold in de celkern.
Lichaamscellen doen aan mitose, celdeling, een proces waarbij nieuwe cellen ontstaan. De eerste stap is dat het DNA in de cel wordt verdubbeld door middel van replicatie.
Dit proces werkt als volgt:
- De basen die twee ketens verbinden raken los van elkaar.
- Er ontstaan twee enkele DNA-ketens
- Tegenover een C-base komt een G-base, tegenover een A-base komt een T-base. Als resultaat ontstaan twee perfecte kopieën van het oorspronkelijke DNA.
- Tegen elke keten wordt een nieuwe keten gemaakt.
- Nadat het DNA is gekopieerd, spiraliseren de ketens zich tot chromosomen.
mRNA
Het DNA bepaalt de gang van zaken in de cel door het coderen van eiwitten, proteïnen. Dit gaat niet direct, maar met behulp van messenger RNA ofwel mRNA, dat erg op DNA lijkt.
mRNA is opgebouwd uit vrijwel dezelfde bouwstenen (nucleotiden) als DNA en wordt overgeschreven van het DNA (transcriptie). Hierdoor wordt in feite een bepaald gen uit het DNA gehaald, zodat het gebruikt kan worden. Vervolgens verlaten deze mRNA moleculen de celkern en verplaatsen zich naar andere delen van de cel. Daar worden de RNA moleculen gesplitst in aminozuren (translatie), die in een lange keten een eiwit vormen.
Eiwitten zijn dus ketens van aminozuren, waarvan er in de natuur een twintigtal zijn. Ieder aminozuur in de keten wordt gespecificeerd door een bepaalde volgorde van drie basen (een zgn codon) op een DNA/RNA-streng. Dit aflezen van de basenvolgorde naar aminozuren wordt gedaan door de ribosomen (grote complexen van RNA en eiwitten).
De keten van aminozuren vormt zich tot een eiwit. De vorm van een eiwit en het actieve centrum, bepalen de functie van het eiwit.
mRNA is opgebouwd uit vrijwel dezelfde bouwstenen (nucleotiden) als DNA en wordt overgeschreven van het DNA (transcriptie). Hierdoor wordt in feite een bepaald gen uit het DNA gehaald, zodat het gebruikt kan worden. Vervolgens verlaten deze mRNA moleculen de celkern en verplaatsen zich naar andere delen van de cel. Daar worden de RNA moleculen gesplitst in aminozuren (translatie), die in een lange keten een eiwit vormen.
Eiwitten zijn dus ketens van aminozuren, waarvan er in de natuur een twintigtal zijn. Ieder aminozuur in de keten wordt gespecificeerd door een bepaalde volgorde van drie basen (een zgn codon) op een DNA/RNA-streng. Dit aflezen van de basenvolgorde naar aminozuren wordt gedaan door de ribosomen (grote complexen van RNA en eiwitten).
De keten van aminozuren vormt zich tot een eiwit. De vorm van een eiwit en het actieve centrum, bepalen de functie van het eiwit.
miR-9
De ziekte progeria wordt gekenmerkt door een vroeg begin van een reeks symptomen, met fysiologische veroudering tot gevolg. Zieke kinderen hebben een ernstige groeivertraging en verschillende weefsels / organen ondergaan veranderingen, zoals het skeletweefsel, vet, huid, spieren of het hart. De slechte conditie van het cardiovasculaire systeem is in de meeste gevallen de oorzaak van een vroegtijdige dood.
De ziekte progeria wordt gekenmerkt door een vroeg begin van een reeks symptomen, met fysiologische veroudering tot gevolg. Zieke kinderen hebben een ernstige groeivertraging en verschillende weefsels / organen ondergaan veranderingen, zoals het skeletweefsel, vet, huid, spieren of het hart. De slechte conditie van het cardiovasculaire systeem is in de meeste gevallen de oorzaak van een vroegtijdige dood.
Terwijl een grote meerderheid van weefsels en organen zijn aangetast in deze ziekte, wordt verrassend genoeg het centrale zenuwstelsel gespaard. Wat zijn de mechanismen achter deze bescherming? Deze vraag bleef tot nu toe onbeantwoord door de moeilijke toegankelijkheid van menselijk zenuwweefsel en het gebrek aan een geschikt celmodel.
Een team onderzoekers in Frankrijk heeft gezocht naar een onderzoeksmodel om te begrijpen wat de oorzaak is van het verbazingwekkende behoud van cognitieve vermogens van kinderen met progeria.
Een team onderzoekers in Frankrijk heeft gezocht naar een onderzoeksmodel om te begrijpen wat de oorzaak is van het verbazingwekkende behoud van cognitieve vermogens van kinderen met progeria.
Zij hebben iPS-cellijnen geproduceerd uit cellen van kinderen met Progeria, die werden onderverdeeld in een reeks celtypes: bot, opperhuid, netvlies en zenuwcellen. Uit de resultaten, gepubliceerd in het tijdschrift Cell Reports, blijkt dat zenuwcellen geen expressie van progerin toonden.
Ze zochten vervolgens naar factoren die de expressie van het LMNA gen in het centrale zenuwstelsel beïnvloeden, en meenden die gevonden te hebben in een microRNA, miR-9.
Zij keken opnieuw naar het effect van overexpressie van dit microRNA, om een van de grootste gebreken te onderzoeken die deze ziekte veroorzaakt: de vervorming van de celkern.
De resultaten hebben aangetoond dat toevoeging van miR-9 de expressie in niet-zenuwcellen omlaag brengt. Daarmee is hun hypothese bevestigd, doordat het een significante afname van het aantal abnormale kernen in celkweken tot gevolg had.
Parallel aan deze studie, heeft een ander team (UCLA, Los Angeles) een soortgelijk mechanisme geïdentificeerd in een muismodel van de ziekte. Alle werkzaamheden vonden gelijktijdig plaats in twee teams met twee verschillende onderzoeksmodellen, waarmee dus duidelijk vast is gesteld dat de fysiologische uitdrukking van het microRNA miR-9 in de zenuwcellen voor het behoud van het centrale zenuwstelsel zorgt, en ten grondslag ligt aan het behoud van de cognitieve functies bij patiënten met progeria (bron).
Naast aandacht voor de rol van miR-9 ibij het beschermen van zenuwcellen in progeria, roept dit de vraag op of microRNA's gebruikt kunnen worden voor therapeutische doeleinden.
Parallel aan deze studie, heeft een ander team (UCLA, Los Angeles) een soortgelijk mechanisme geïdentificeerd in een muismodel van de ziekte. Alle werkzaamheden vonden gelijktijdig plaats in twee teams met twee verschillende onderzoeksmodellen, waarmee dus duidelijk vast is gesteld dat de fysiologische uitdrukking van het microRNA miR-9 in de zenuwcellen voor het behoud van het centrale zenuwstelsel zorgt, en ten grondslag ligt aan het behoud van de cognitieve functies bij patiënten met progeria (bron).
Naast aandacht voor de rol van miR-9 ibij het beschermen van zenuwcellen in progeria, roept dit de vraag op of microRNA's gebruikt kunnen worden voor therapeutische doeleinden.
Kan het tot overexpressie brengen van miR-9 in alle cellen een patiënt genezen? Hoewel het gebruik van anti-microRNA of miRNAs al wordt toegepast, vooral in oncologie, is het te vroeg om een individu geheel te behandelen. Hiervoor is eerst nog onderzoek nodig, te beginnen met het besturingsmechanisme dat alle cellen van de patiënt moet bereiken. Een tweede uitdaging is het beperken van bijwerkingen van een dergelijke behandeling.
bron / DOI 10.1016/j.celrep.2012.05.015
EIWITTEN
Eiwitten (proteïnen) zijn opgebouwd uit een groot aantal aan elkaar gekoppelde aminozuren.
De eiwitmoleculen die met het voedsel in je lichaam binnenkomen, worden in het verteringsstelsel gesplitst in afzonderlijke aminozuurmoleculen. Deze worden via het bloed naar de organen van het lichaam vervoerd. In de cellen van de organen worden de aminozuurmoleculen weer aan elkaar gekoppeld in een volgorde die specifiek is voor de eiwitten van een mens (eiwitsynthese).
In de eiwitten van de mens komen twintig verschillende aminozuren voor. Bij volwassenen kunnen acht aminozuren niet of onvoldoende in het lichaam worden gevormd. Deze aminozuren moeten in het lichaam voorkomen. Ze worden de essentiële aminozuren genoemd. De overige, niet-essentiële aminozuren hoeven niet in het voedsel voor te komen. In de lever kunnen niet-essentiële aminozuren worden gevormd uit andere aminozuren.
Eiwitten zijn belangrijke bouwstoffen. Veel eiwitten doen dienst als bestanddelen van cytoplasma (o.a van membranen), van kernplasma en van tussencelstof. Sommige eiwitten (enzymen) versnellen chemische reacties in de cellen of regelen processen in het lichaam (hormonen). Er zijn ook eiwitten die een functie hebben bij het transport van stoffen.
Op chromosoom 1 op plaats 1q21.2 ligt het gen dat de code bevat voor het maken van het eiwit Lamine-A en Lamine-C. Lamine-A vormt een stevige laag aan de binnenkant van het celkernmembraan. Deze laag wordt de laminelaag [1] genoemd. De Laminelaag ontstaat in twee stappen. Dit proces wordt farnesylatie genoemd.
[1] Eng: Lamin A, Lamina
Het Lamine-A gen (LMNA gen) op chromosoom 1 bevat de codes om twee eiwitten te maken: Lamine-A en Lamine-C. Deze eiwitten zijn uit bijna identieke ketens van aminozuren opgebouwd. Het kleine verschil maakt Lamine-A langer dan Lamine-C.
Lamine-A en Lamine-C behoren tot een type structurele eiwitten waarmee een netwerk van vezels wordt gevormd die de celkern stabiliteit en stevigheid geeft. Lamine-A en -C worden in veel types lichaamscellen aangemaakt. Deze eiwitten vormen belangrijke bouwelementen waarmee de dunne binnenwand van de celkern wordt opgebouwd. De celkernwand bestaat uit een buiten- en een binnenlaag, de binnenlaag is de Laminelaag.
De celkernwand regelt het verkeer in de celkern, tussen de in- en uitgaande moleculen, en speelt wellicht een rol in het beïnvloeding van genactiviteit.
Lamine-A en Lamine-C behoren tot een type structurele eiwitten waarmee een netwerk van vezels wordt gevormd die de celkern stabiliteit en stevigheid geeft. Lamine-A en -C worden in veel types lichaamscellen aangemaakt. Deze eiwitten vormen belangrijke bouwelementen waarmee de dunne binnenwand van de celkern wordt opgebouwd. De celkernwand bestaat uit een buiten- en een binnenlaag, de binnenlaag is de Laminelaag.
De celkernwand regelt het verkeer in de celkern, tussen de in- en uitgaande moleculen, en speelt wellicht een rol in het beïnvloeding van genactiviteit.
Om zich met de laminelaag te kunnen verbinden moet Lamine-A in de cel een omvormingsproces doormaken. Dit proces wordt farnesylatie genoemd.
De oorspronkelijke vorm, die prelamine-A genoemd wordt, ondergaat verschillende veranderingen die noodzakelijk zijn om het eiwit met de celkernwand te kunnen verbinden. Bij kinderen met de ziekte progeria ontbreekt de code voor de laatste stap in het farnesylatieproces, waardoor het eiwit zich niet goed kan binden aan de celkernwand. Een ‘vetstaartje’ kan niet worden afgeknipt.
het farnesylatie proces
Eerste stappen: Het eiwit Lamine-A hecht zich aan aminozuren [2], een zogenaamde farnesylgroep. Deze stoffen kunnen zich aan elkaar binden doordat ze beiden de juiste codes bij zich dragen. De zo ontstane nieuwe stof is een vezelige eiwitstructuur die zich aan de binnenzijde van de celkernwand hecht.
Laatste stap: Tot slot moet Lamine-A nog 15 aminozuren, een soort vetstaartje, verwijden. Als dit vetstaartje is ‘afgeknipt’, kan Lamine-A de stevige laminelaag van het celkernmembraan vormen.
De laminelaag in de celkern wordt dus gevormd door een netwerk van eiwitten. Deze laminelaag zorgt voor een omhulling, het scheidt de celkern van het cytoplasma. Men vermoedt dat de laminelaag ook een rol speelt in de communicatie tussen de celkern en het buitenliggende cytoplasma.
Laatste stap: Tot slot moet Lamine-A nog 15 aminozuren, een soort vetstaartje, verwijden. Als dit vetstaartje is ‘afgeknipt’, kan Lamine-A de stevige laminelaag van het celkernmembraan vormen.
De laminelaag in de celkern wordt dus gevormd door een netwerk van eiwitten. Deze laminelaag zorgt voor een omhulling, het scheidt de celkern van het cytoplasma. Men vermoedt dat de laminelaag ook een rol speelt in de communicatie tussen de celkern en het buitenliggende cytoplasma.
[2] Aminozuren zijn de bestanddelen van eiwitten. Een eiwit kan uit duizenden aminozuren bestaan.
wat gaat er fout bij Progeria-patiënten?
Bij Progeria-patiënten wordt de laatste stap in het farnesylatie-proces niet goed afgemaakt. Daardoor blijft het Lamine-A met de ‘vetstaartjes’ als een blubberige stof aan de binnenkant van het celkernmembraan plakken.
Deze gemuteerde vorm van Lamine-A krijgt geen goede structuur. Het eiwit kan de enzymen, die normaliter het vetstaartje afbreken, niet herkennen. Het gevolg is een niet stevige laminelaag.
De aanwezigheid van het vet verstoort allerlei andere processen in de cel. De ‘poortjes’, waardoor informatie van de chromosomen in de celkern naar het buitenliggende cytoplasma wordt getransporteerd, worden geblokkeerd. Daardoor kan informatie uit de celkern niet goed naar het lichaam gestuurd kan worden. De problemen waar Progeria-patiënten mee te maken krijgen, worden veroorzaakt door het onontwikkelde Lamine A.
PROGERIN
Het niet goed opgebouwde progeria-eiwit wordt ‘progerin’ genoemd.
Deze verkorte vorm van lamine A mist 50 aminozuren in het carboxy-terminale gedeelte, en kan daardoor de laatste fase van rijping niet ondergaan, terwijl onder normale fysiologische omstandigheden, de voorloper van lamine A kan worden omgezet in het rijpe, volwaardige lamine A.
Deze laatste stap ontbreekt in progeria (door de afwezigheid van de herkenningsplaats van het enzym ZMPSTE24/FACE1). Op cellulair niveau resulteert dit gebrek aan rijping in een ophoping van progerin, verankerd aan de binnenste celkernwand, met als gevolg afbraak van de celkernwand en verstoring van veel belangrijke biologische functies, waaronder DNA herstel of celproliferatie.
wat gaat er fout bij Progeria-patiënten?
Bij Progeria-patiënten wordt de laatste stap in het farnesylatie-proces niet goed afgemaakt. Daardoor blijft het Lamine-A met de ‘vetstaartjes’ als een blubberige stof aan de binnenkant van het celkernmembraan plakken.
Deze gemuteerde vorm van Lamine-A krijgt geen goede structuur. Het eiwit kan de enzymen, die normaliter het vetstaartje afbreken, niet herkennen. Het gevolg is een niet stevige laminelaag.
De aanwezigheid van het vet verstoort allerlei andere processen in de cel. De ‘poortjes’, waardoor informatie van de chromosomen in de celkern naar het buitenliggende cytoplasma wordt getransporteerd, worden geblokkeerd. Daardoor kan informatie uit de celkern niet goed naar het lichaam gestuurd kan worden. De problemen waar Progeria-patiënten mee te maken krijgen, worden veroorzaakt door het onontwikkelde Lamine A.
PROGERIN
Het niet goed opgebouwde progeria-eiwit wordt ‘progerin’ genoemd.
Deze verkorte vorm van lamine A mist 50 aminozuren in het carboxy-terminale gedeelte, en kan daardoor de laatste fase van rijping niet ondergaan, terwijl onder normale fysiologische omstandigheden, de voorloper van lamine A kan worden omgezet in het rijpe, volwaardige lamine A.
Deze laatste stap ontbreekt in progeria (door de afwezigheid van de herkenningsplaats van het enzym ZMPSTE24/FACE1). Op cellulair niveau resulteert dit gebrek aan rijping in een ophoping van progerin, verankerd aan de binnenste celkernwand, met als gevolg afbraak van de celkernwand en verstoring van veel belangrijke biologische functies, waaronder DNA herstel of celproliferatie.
TELOMEREN
Het uiteinde van alle chromosomen bevatten telomeren. Deze worden bij elke celdeling korter, behalve bij geslachtschromosomen. Daar zorgt het enzym telomerase ervoor dat er na iedere deling weer een stukje aangeplakt wordt, maar in normale lichaamscellen valt er na iedere deling een stukje van het chromosoom af. Een normale cel kan zich na 80 tot 100 celdelingen niet meer delen, dit beperkt ons leven tot maximaal 120 jaar.
Verkorting van de telomeren geeft aan dat cellen een fase bereiken waarin zij niet meer delen. Deze fase bereiken niet alle cellen op hetzelfde moment, maar hoe ouder je wordt, hoe meer cellen deze fase zullen bereiken. Toch moeten deze niet meer delende lichaamscellen alle functies blijven vervullen. Deze cellen moet harder werk verrichten en zullen uitgeput raken. Het kost de cel steeds meer moeite om alle stofwisselingsprocessen te doorlopen. Ouderdomskenmerken, bijvoorbeeld het rimpelen van de huid, ontstaan door deze niet meer delende cellen.
LIPODYSTROFIE
Het uiteinde van alle chromosomen bevatten telomeren. Deze worden bij elke celdeling korter, behalve bij geslachtschromosomen. Daar zorgt het enzym telomerase ervoor dat er na iedere deling weer een stukje aangeplakt wordt, maar in normale lichaamscellen valt er na iedere deling een stukje van het chromosoom af. Een normale cel kan zich na 80 tot 100 celdelingen niet meer delen, dit beperkt ons leven tot maximaal 120 jaar.
Verkorting van de telomeren geeft aan dat cellen een fase bereiken waarin zij niet meer delen. Deze fase bereiken niet alle cellen op hetzelfde moment, maar hoe ouder je wordt, hoe meer cellen deze fase zullen bereiken. Toch moeten deze niet meer delende lichaamscellen alle functies blijven vervullen. Deze cellen moet harder werk verrichten en zullen uitgeput raken. Het kost de cel steeds meer moeite om alle stofwisselingsprocessen te doorlopen. Ouderdomskenmerken, bijvoorbeeld het rimpelen van de huid, ontstaan door deze niet meer delende cellen.
LIPODYSTROFIE
Progeriapatiënten krijgen vaak last van Lipodystrofie, een verandering van de vetverdeling over het hele lichaam. Bij kinderen met klassieke Progeria komt dystrofie over vrijwel het hele lichaam voor. Patiënten met niet-klassieke Progeria krijgen hier vaak pas last van als ze wat ouder zijn. Ook bij hen komt het overal tot uitdrukking, behalve in de wangen, in de onderkaak en in het gebied rond het schaambeentje.
OSTEOLYSIS
Bij osteolysis verdwijnt er botweefsel. Bij niet-klassieke Progeria komt osteolysis in de sleutelbeenderen nog sterker tot uitdrukking dan bij klassieke Progeria.
OSTEOLYSIS
Bij osteolysis verdwijnt er botweefsel. Bij niet-klassieke Progeria komt osteolysis in de sleutelbeenderen nog sterker tot uitdrukking dan bij klassieke Progeria.
